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Die bisher für die Festkörper NMR genutzten
Spektrometer arbeiten bei bis zu 750MHz; in Frankfurt bei 400 und
600MHz. Für Arbeiten an Molekülen in der flüssigen Phase leisten die
Geräte bis zu 900MHz. Diese Frequenz bezeichnet die Präzession, also
die Kreiselbewegung der Protonen der Probe um das angelegte
Magnetfeld. Je schneller sie kreiseln, desto höher ist die spektrale
Empfindlichkeit und die Auflösung des Gerätes. Der Einsatz des neuen
Gerätes in Frankfurt zielt daher auf eine signifikante
Empfindlichkeitssteigerung der Festkörper NMR durch höhere Feldstärken
aber auch durch bessere Detektionssysteme.
Festkörper NMR (nuclear magnetic resonance) kommt
insbesondere dann zur Anwendung, wenn die zu untersuchenden
biomolekularen Systeme sich auf der Zeitskala der NMR-Spektroskopie
sehr langsam oder fast nicht bewegen, also sich scheinbar wie
"Festkörper" verhalten. Hierzu gehören insbesondere unlösliche Systeme
wie Membranproteine, fibrillenbildende globuläre Proteine oder einfach
sehr große molekulare Komplexe.
Die Arbeitsgruppe um Prof. Clemens Glaubitz
beschäftigt sich vor allem mit Membranproteinen. Ein Schwerpunkt liegt
herbei im Verständnis der Arbeitsweise bakterieller
Multidrug-Transporter. Das sind integrale Membranproteine, die
Antibiotika aus der Zelle durch die Membran transportieren und somit
deren Resistenz erhöhen.
Festkörper NMR kommt auch zum Einsatz, um die
Struktur von Hormonen, die an GPCRs (G-protein coupled receptors)
gebunden sind, zu bestimmen. GPCRs gehören zu den pharmakologisch
bedeutsamsten Membranproteinen und stellen wichtige ’Ziele’ (Targets)
für die Medikamentenentwicklung dar. Hier bestehen enge Kooperationen
mit dem Frankfurter Max-Planck-Institut für Biophysik; Prof. Helmut
Michel.
Ein dritter Themenschwerpunkt richtet sich auf
retinal-basierte Photosynthese in der durchlichteten Zone der Ozeane.
Festkörper NMR wird hier eingesetzt, um Struk- tur, Funktion und
Dynamik retinal-tragender Membranproteine aus gamma-Proteobakterien
aus dem Plankton der Ozeane aufzuklären. Genauere Untersuchungen
sollen Aufschluss darüber geben, wie diese Art der Photosynthese
funktioniert. Bislang ging man von der Annahme aus, dass die meiste
Energie vor allem auf Basis von Chlorophyll erzeugt wird.
Mit der Bewilligung dieses Gerätes folgt die DFG
auch dem Konzept eines interuniversitären NMR-Zentrums, denn Gruppen
aus Regensburg, Jena und Berlin werden zusätzlich Messzeit in
Frankfurt erhalten, um an RNA-Protein-Komplexen, Membranproteinen
sowie an siliziumhaltigen Zellwänden zu forschen. In Frankfurt werden
nicht nur die Forschungsgruppen des BMRZ - Prof. Harald Schwalbe,
Prionenproteine, RNA-Protein-Interaktionen, Prof. Volker Dötsch; große
Proteinkomplexe, sondern auch die Projekte der SFBs Molekulare
Bioenergetik (478), Functional Membrane Proteomics (628), RNA-Ligand
Interactions (579) sowie des CMP profitieren. Die Bedeutung des BMRZ
wird auch durch seine Funktion als Euroean Large Scale Facility
unterstrichen.
Die Beschaffung dieses Hochleistungsspektrometers
folgt einer gemeinsamen Initiative mit dem Göttinger MPI für
Biophysikalische Chemie zur Verbesserung der verfügbaren
Messempfindlichkeit der Festkörper NMR und deren Anwendung auf
Membranproteine und aggregierte Proteinzustände. |
