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Diese beiden gekoppelten Prozesse werden in der
Thykaloidmembran der Zellen von zwei großen Protein-Cofaktor-Komplexen
bewerkstelligt. Die Struktur des für die Sauerstoffentwicklung
zuständigen Photosystems II (PS II) wurde jetzt mit einer Auflösung
von drei Angström* von Prof. Dr. Wolfram Saenger am Institut für
Chemie und Biochemie der Freien Universität Berlin gemeinsam mit
Kollegen vom Max-Volmer-Laboratorium der TU Berlin am Donnerstag, dem
15. Dezember 2005, in der renommierten Fachzeitschrift "Nature"
publiziert.
Wolfram Saenger ist Spezialist für die
Röntgen-Kristallstrukturanalyse großer Biomoleküle an der Freien
Universität Berlin. Seit etwa zwanzig Jahren erforscht er die
Photosynthese in Zusammenarbeit mit Kollegen der Technischen
Universität Berlin (früher Prof. Horst Tobias Witt, jetzt Dr. Athina
Zouni). Gegenüber der erstmals 2001 von der Freien Universität Berlin
und der TU veröffentlichten Struktur des PS II - damals mit einer
Auflösung von 3,8 Angström - eröffnen die neuen Daten wesentlich
detailliertere Einblicke in den großen Protein-Cofaktor-Komplex, der
aus dem Cyanobakterium Thermosynechococcus elongatus isoliert wird und
als Dimer vorliegt.
In großer Klarheit zeigen sich nun die
dreidimensionalen Strukturen von je zwanzig Protein-Untereinheiten
(pro Monomer), 35 Chlorophyll-a Molekülen, elf Carotinen, je zwei
Pheophytinen, Plastochinonen und Haemgruppen, 14 Lipiden, je einem
Bicarbonat- und Eisen(II)-Ion, drei Detergenzmolekülen und des
einzigartigen, aus vier Mangan-Ionen und einem Calcium-Ion bestehenden
Clusters, an dem das Wasser letztlich oxidiert wird.
Die Zuordnung der Carotine gewährt neue Einblicke
in den Elektronen- und Energietransfer im Reaktionszentrum und in den
Licht sammelnden Antennen-Untereinheiten. Die 14 integral-gebundenen
Lipide waren bis dato nicht erkennbar. Ihre hohe Zahl und ihre
Positionen sprechen dafür, dass sie eine wichtige Funktion für
Flexibilität und Architektur des PS II ausüben.
Aus Position, Geometrie und Koordination der
Metall-Ionen im Mangan-Calcium-Cluster erhoffen sich Physiker und
Chemiker entscheidende Informationen zum Verständnis des Mechanismus
der Wasseroxidation. Um Wasser zu Sauerstoff zu oxidieren, bedarf es
des höchsten elektrischen Potentials, das je in einem Organismus
gefunden wurde: 1,2 Volt. Je mehr Details sichtbar werden, desto
klarer wird: Hinter der allgemein bekannten, scheinbar simplen
chemischen Gleichung der Photosynthese verbergen sich Dutzende
Einzelreaktionen, viele winzige chemische Klimmzüge, mit denen
Bakterien, grüne Algen und Pflanzen diesen gewaltigen Prozess
bewerkstelligen.
Athina Zouni und Jan Kern vom
Max-Volmer-Laboratorium der TU Berlin präparierten, reinigten und
kristallisierten den Protein-Cofaktor-Komplex des Photosystems II. Die
Struktur wurde anhand von Röntgen-Beugungsdaten von Bernhard Loll,
Jacek Biesiadka und Wolfram Saenger von der Freien Universität Berlin
errechnet.
Die grundlegenden strukturellen Arbeiten an den
Photosystemen I und II wurden zuvor im Rahmen des
Sonderforschungsbereichs "Gerichtete Membranprozesse" (Sfb 312) und
werden jetzt im Sonderforschungsbereich "Protein-Kofaktor-Wechselwirkungen
in biologischen Prozessen" (Sfb 498) der Deutschen
Forschungsgemeinschaft gefördert. Sie dienen dem besseren Verständnis
der Photosynthese und damit generell der Umwandlung von Lichtenergie
in chemische oder mechanische Energie. Die detaillierte Kenntnis
dieser Vorgänge ist eine notwendige Voraussetzung, um Umwelt- und
Ressourcen-schonende Energieformen für die Zukunft entwickeln zu
können. Dies den Algen, Bakterien und Pflanzen einmal ähnlich
raffiniert nachzumachen, wird eine große Herausforderung für die
Wissenschaft sein.
*) 1 Angström = zehn hoch minus zehn Meter |
